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Actualizado el 2026-07-13. Las cifras y descripciones siguen la literatura publicada, no el material promocional.
En biología molecular, el receptor de insulina o receptor insulínico es un receptor transmembrana que es activado por la hormona insulina y pertenece a la familia de receptores de factor de crecimiento. El receptor es una glucoproteína, y es una enzima que pertenece al grupo de los receptores tirosina quinasas (EC 2.7.10.1). Este receptor en humanos se encuentra codificado por el gen INSR. La disfunción del receptor está relacionada con patologías graves como la diabetes mellitus, el cáncer y la enfermedad de Alzheimer.
Fuentes: es.wikipedia.org
El receptor de insulina (INS-R) es una glucoproteína de la membrana plasmática, compuesta por cuatro subunidades (heterotetramero). El receptor INS-R se puede dividir en dos dominios funcionales, las subunidades alfa (extracelulares) que se unen a la insulina y las subunidades beta (intracelulares) que poseen actividad de tirosina quinasa. Este receptor glucoproteico INS-R muestra actividad enzimática, al catalizar la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP, a un aminoácido tirosina de la cadena proteica, por lo que pertenece al grupo de las receptores tirosina quinasas, (Anexo: EC 2.7.10.1).
Fuentes: es.wikipedia.org
El receptor INS-R está conformado por dos subunidades alfa y dos subunidades beta (2 homo-dímeros α-β covalentes o como un hetero-tetrámero) con actividad quinasa. Ambos tipos de subunidades son sintetizadas de un precursor (pro-receptor) único, codificado por un gen localizado en el cromosoma 19 (humano). El transcripto de 1382 aminoácidos, sufre glucosilación, acilación y posterior proteólisis en el aparato de Golgi para generar el receptor definitivo con sus cuatro subunidades. La proteína sintetizada es fraccionada (escisión proteolítica) en dos partes formando una subunidad alfa y una subunidad beta. Dos de los sitios de unión a la insulina están en la región de la "cabeza" del receptor, los dos sitios adicionales para moléculas de insulina, están ubicados en las regiones del "tallo" de los dominios ECD (ectodominio o extracelular).
Fuentes: es.wikipedia.org
==== Subunidades alfa ==== Glicoproteína con masa de ~125 000 daltons (Da) para la subunidad alfa. Las dos subunidades alfa (α) se encuentran en el lado extracelular de la membrana. Las subunidades α se unen entre sí por puentes disulfuro, pero también están unidas a las subunidades beta por enlaces disulfuro, de modo que la molécula forma un solo complejo heterotetramérico. Las investigaciones bioquímicas predijeron uno o dos sitios de unión a la insulina: 1 y 2. La unión a la insulina estabiliza el ectodominio del receptor, en una conformación en forma de T, en la que los dominios próximos a la membrana convergen y se ponen en contacto entre sí. La unión de insulina al ectodominio eleva concomitantemente la actividad de tirosina quinasa intrínseca del receptor INS-R, antes de la transducción de la señal celular. Estudios subsecuentes calcularon conformaciones del INS-R para tres moléculas y cuatro moléculas de insulina en otros tantos sitios de unión.
Fuentes: es.wikipedia.org
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